/
1ubi.cif
1513 lines (1512 loc) · 90.1 KB
/
1ubi.cif
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
29
30
31
32
33
34
35
36
37
38
39
40
41
42
43
44
45
46
47
48
49
50
51
52
53
54
55
56
57
58
59
60
61
62
63
64
65
66
67
68
69
70
71
72
73
74
75
76
77
78
79
80
81
82
83
84
85
86
87
88
89
90
91
92
93
94
95
96
97
98
99
100
101
102
103
104
105
106
107
108
109
110
111
112
113
114
115
116
117
118
119
120
121
122
123
124
125
126
127
128
129
130
131
132
133
134
135
136
137
138
139
140
141
142
143
144
145
146
147
148
149
150
151
152
153
154
155
156
157
158
159
160
161
162
163
164
165
166
167
168
169
170
171
172
173
174
175
176
177
178
179
180
181
182
183
184
185
186
187
188
189
190
191
192
193
194
195
196
197
198
199
200
201
202
203
204
205
206
207
208
209
210
211
212
213
214
215
216
217
218
219
220
221
222
223
224
225
226
227
228
229
230
231
232
233
234
235
236
237
238
239
240
241
242
243
244
245
246
247
248
249
250
251
252
253
254
255
256
257
258
259
260
261
262
263
264
265
266
267
268
269
270
271
272
273
274
275
276
277
278
279
280
281
282
283
284
285
286
287
288
289
290
291
292
293
294
295
296
297
298
299
300
301
302
303
304
305
306
307
308
309
310
311
312
313
314
315
316
317
318
319
320
321
322
323
324
325
326
327
328
329
330
331
332
333
334
335
336
337
338
339
340
341
342
343
344
345
346
347
348
349
350
351
352
353
354
355
356
357
358
359
360
361
362
363
364
365
366
367
368
369
370
371
372
373
374
375
376
377
378
379
380
381
382
383
384
385
386
387
388
389
390
391
392
393
394
395
396
397
398
399
400
401
402
403
404
405
406
407
408
409
410
411
412
413
414
415
416
417
418
419
420
421
422
423
424
425
426
427
428
429
430
431
432
433
434
435
436
437
438
439
440
441
442
443
444
445
446
447
448
449
450
451
452
453
454
455
456
457
458
459
460
461
462
463
464
465
466
467
468
469
470
471
472
473
474
475
476
477
478
479
480
481
482
483
484
485
486
487
488
489
490
491
492
493
494
495
496
497
498
499
500
501
502
503
504
505
506
507
508
509
510
511
512
513
514
515
516
517
518
519
520
521
522
523
524
525
526
527
528
529
530
531
532
533
534
535
536
537
538
539
540
541
542
543
544
545
546
547
548
549
550
551
552
553
554
555
556
557
558
559
560
561
562
563
564
565
566
567
568
569
570
571
572
573
574
575
576
577
578
579
580
581
582
583
584
585
586
587
588
589
590
591
592
593
594
595
596
597
598
599
600
601
602
603
604
605
606
607
608
609
610
611
612
613
614
615
616
617
618
619
620
621
622
623
624
625
626
627
628
629
630
631
632
633
634
635
636
637
638
639
640
641
642
643
644
645
646
647
648
649
650
651
652
653
654
655
656
657
658
659
660
661
662
663
664
665
666
667
668
669
670
671
672
673
674
675
676
677
678
679
680
681
682
683
684
685
686
687
688
689
690
691
692
693
694
695
696
697
698
699
700
701
702
703
704
705
706
707
708
709
710
711
712
713
714
715
716
717
718
719
720
721
722
723
724
725
726
727
728
729
730
731
732
733
734
735
736
737
738
739
740
741
742
743
744
745
746
747
748
749
750
751
752
753
754
755
756
757
758
759
760
761
762
763
764
765
766
767
768
769
770
771
772
773
774
775
776
777
778
779
780
781
782
783
784
785
786
787
788
789
790
791
792
793
794
795
796
797
798
799
800
801
802
803
804
805
806
807
808
809
810
811
812
813
814
815
816
817
818
819
820
821
822
823
824
825
826
827
828
829
830
831
832
833
834
835
836
837
838
839
840
841
842
843
844
845
846
847
848
849
850
851
852
853
854
855
856
857
858
859
860
861
862
863
864
865
866
867
868
869
870
871
872
873
874
875
876
877
878
879
880
881
882
883
884
885
886
887
888
889
890
891
892
893
894
895
896
897
898
899
900
901
902
903
904
905
906
907
908
909
910
911
912
913
914
915
916
917
918
919
920
921
922
923
924
925
926
927
928
929
930
931
932
933
934
935
936
937
938
939
940
941
942
943
944
945
946
947
948
949
950
951
952
953
954
955
956
957
958
959
960
961
962
963
964
965
966
967
968
969
970
971
972
973
974
975
976
977
978
979
980
981
982
983
984
985
986
987
988
989
990
991
992
993
994
995
996
997
998
999
1000
data_1UBI
#
_entry.id 1UBI
#
_audit_conform.dict_name mmcif_pdbx.dic
_audit_conform.dict_version 4.007
_audit_conform.dict_location http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic
#
_database_2.database_id PDB
_database_2.database_code 1UBI
#
loop_
_database_PDB_rev.num
_database_PDB_rev.date
_database_PDB_rev.date_original
_database_PDB_rev.status
_database_PDB_rev.replaces
_database_PDB_rev.mod_type
1 1994-05-31 1994-02-03 ? 1UBI 0
2 2009-02-24 ? ? 1UBI 1
#
_database_PDB_rev_record.rev_num 2
_database_PDB_rev_record.type VERSN
_database_PDB_rev_record.details ?
#
_pdbx_database_status.status_code REL
_pdbx_database_status.entry_id 1UBI
_pdbx_database_status.deposit_site ?
_pdbx_database_status.process_site ?
_pdbx_database_status.SG_entry .
#
loop_
_audit_author.name
_audit_author.pdbx_ordinal
'Alexeev, D.' 1
'Bury, S.M.' 2
'Turner, M.A.' 3
'Ogunjobi, O.M.' 4
'Muir, T.W.' 5
'Ramage, R.' 6
'Sawyer, L.' 7
#
loop_
_citation.id
_citation.title
_citation.journal_abbrev
_citation.journal_volume
_citation.page_first
_citation.page_last
_citation.year
_citation.journal_id_ASTM
_citation.country
_citation.journal_id_ISSN
_citation.journal_id_CSD
_citation.book_publisher
_citation.pdbx_database_id_PubMed
_citation.pdbx_database_id_DOI
primary 'Synthetic, structural and biological studies of the ubiquitin system: the total chemical synthesis of ubiquitin.'
Biochem.J. 299 151 158 1994 BIJOAK UK 0264-6021 0043 ? 8166633 ?
1 'Structure of Ubiquitin Refined at 1.8 Angstroms Resolution'
J.Mol.Biol. 194 531 ? 1987 JMOBAK UK 0022-2836 0070 ? ? ?
2 'Comparison of the Three-Dimensional Structure of Human, Yeast, and Oat Ubiquitin'
J.Biol.Chem. 262 6396 ? 1987 JBCHA3 US 0021-9258 0071 ? ? ?
#
loop_
_citation_author.citation_id
_citation_author.name
_citation_author.ordinal
primary 'Ramage, R.' 1
primary 'Green, J.' 2
primary 'Muir, T.W.' 3
primary 'Ogunjobi, O.M.' 4
primary 'Love, S.' 5
primary 'Shaw, K.' 6
1 'Vijay-Kumar, S.' 7
1 'Bugg, C.E.' 8
1 'Cook, W.J.' 9
2 'Vijay-Kumar, S.' 10
2 'Bugg, C.E.' 11
2 'Wilkinson, K.D.' 12
2 'Vierstra, R.D.' 13
2 'Hatfield, P.M.' 14
2 'Cook, W.J.' 15
#
_cell.entry_id 1UBI
_cell.length_a 50.840
_cell.length_b 42.770
_cell.length_c 28.950
_cell.angle_alpha 90.00
_cell.angle_beta 90.00
_cell.angle_gamma 90.00
_cell.Z_PDB 4
_cell.pdbx_unique_axis ?
#
_symmetry.entry_id 1UBI
_symmetry.space_group_name_H-M 'P 21 21 21'
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M ?
_symmetry.cell_setting ?
_symmetry.Int_Tables_number ?
#
loop_
_entity.id
_entity.type
_entity.src_method
_entity.pdbx_description
_entity.formula_weight
_entity.pdbx_number_of_molecules
_entity.details
1 polymer man UBIQUITIN 8576.914 1 ?
2 water nat water 18.015 81 ?
#
_entity_poly.entity_id 1
_entity_poly.type 'polypeptide(L)'
_entity_poly.nstd_linkage no
_entity_poly.nstd_monomer no
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKEGIPPDQQRLIFAGKQLEDGRTLSDYNIQKESTLHLVLRLRGG
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKEGIPPDQQRLIFAGKQLEDGRTLSDYNIQKESTLHLVLRLRGG
_entity_poly.pdbx_strand_id A
#
loop_
_entity_poly_seq.entity_id
_entity_poly_seq.num
_entity_poly_seq.mon_id
_entity_poly_seq.hetero
1 1 MET n
1 2 GLN n
1 3 ILE n
1 4 PHE n
1 5 VAL n
1 6 LYS n
1 7 THR n
1 8 LEU n
1 9 THR n
1 10 GLY n
1 11 LYS n
1 12 THR n
1 13 ILE n
1 14 THR n
1 15 LEU n
1 16 GLU n
1 17 VAL n
1 18 GLU n
1 19 PRO n
1 20 SER n
1 21 ASP n
1 22 THR n
1 23 ILE n
1 24 GLU n
1 25 ASN n
1 26 VAL n
1 27 LYS n
1 28 ALA n
1 29 LYS n
1 30 ILE n
1 31 GLN n
1 32 ASP n
1 33 LYS n
1 34 GLU n
1 35 GLY n
1 36 ILE n
1 37 PRO n
1 38 PRO n
1 39 ASP n
1 40 GLN n
1 41 GLN n
1 42 ARG n
1 43 LEU n
1 44 ILE n
1 45 PHE n
1 46 ALA n
1 47 GLY n
1 48 LYS n
1 49 GLN n
1 50 LEU n
1 51 GLU n
1 52 ASP n
1 53 GLY n
1 54 ARG n
1 55 THR n
1 56 LEU n
1 57 SER n
1 58 ASP n
1 59 TYR n
1 60 ASN n
1 61 ILE n
1 62 GLN n
1 63 LYS n
1 64 GLU n
1 65 SER n
1 66 THR n
1 67 LEU n
1 68 HIS n
1 69 LEU n
1 70 VAL n
1 71 LEU n
1 72 ARG n
1 73 LEU n
1 74 ARG n
1 75 GLY n
1 76 GLY n
#
_entity_src_gen.entity_id 1
_entity_src_gen.gene_src_common_name human
_entity_src_gen.gene_src_genus Homo
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene ?
_entity_src_gen.gene_src_species ?
_entity_src_gen.gene_src_strain ?
_entity_src_gen.gene_src_tissue ?
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction ?
_entity_src_gen.gene_src_details ?
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment ?
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 'Homo sapiens'
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 9606
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant ?
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line ?
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc ?
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ ?
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle ?
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell ?
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location ?
_entity_src_gen.host_org_common_name ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ?
_entity_src_gen.host_org_genus ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ ?
_entity_src_gen.host_org_species ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type ?
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector ?
_entity_src_gen.plasmid_name ?
_entity_src_gen.plasmid_details ?
_entity_src_gen.pdbx_description ?
#
_struct_ref.id 1
_struct_ref.db_name UNP
_struct_ref.db_code UBIQ_HUMAN
_struct_ref.entity_id 1
_struct_ref.pdbx_db_accession P62988
_struct_ref.pdbx_align_begin 1
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
;MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKEGIPPDQQRLIFAGKQLEDGRTLSDYN
IQKESTLHLVLRLRGG
;
_struct_ref.biol_id .
#
_struct_ref_seq.align_id 1
_struct_ref_seq.ref_id 1
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 1UBI
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id A
_struct_ref_seq.seq_align_beg 1
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code ?
_struct_ref_seq.seq_align_end 76
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code ?
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession P62988
_struct_ref_seq.db_align_beg 1
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code ?
_struct_ref_seq.db_align_end 76
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code ?
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 1
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 76
#
loop_
_chem_comp.id
_chem_comp.type
_chem_comp.mon_nstd_flag
_chem_comp.name
_chem_comp.pdbx_synonyms
_chem_comp.formula
_chem_comp.formula_weight
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ? 'C5 H11 N O2 S' 149.207
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ? 'C5 H10 N2 O3' 146.146
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N O2' 165.191
VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N O2' 117.147
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197
THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N O3' 119.120
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174
GLY 'PEPTIDE LINKING' y GLYCINE ? 'C2 H5 N O2' 75.067
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4' 147.130
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H9 N O2' 115.132
SER 'L-peptide linking' y SERINE ? 'C3 H7 N O3' 105.093
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4' 133.104
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3' 132.119
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ? 'C3 H7 N O2' 89.094
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ? 'C9 H11 N O3' 181.191
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164
HOH NON-POLYMER . WATER ? 'H2 O' 18.015
#
_exptl.entry_id 1UBI
_exptl.method 'X-RAY DIFFRACTION'
_exptl.crystals_number ?
#
_exptl_crystal.id 1
_exptl_crystal.density_meas ?
_exptl_crystal.density_Matthews 1.83
_exptl_crystal.density_percent_sol 32.94
_exptl_crystal.description ?
#
_diffrn.id 1
_diffrn.crystal_id 1
#
_computing.entry_id 1UBI
_computing.pdbx_data_reduction_ii ?
_computing.pdbx_data_reduction_ds ?
_computing.data_collection ?
_computing.structure_solution ?
_computing.structure_refinement 'TNT V. 4'
_computing.pdbx_structure_refinement_method ?
#
_refine.entry_id 1UBI
_refine.ls_number_reflns_obs 4349
_refine.ls_number_reflns_all ?
_refine.pdbx_ls_sigma_I ?
_refine.pdbx_ls_sigma_F 1.0
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF ?
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF ?
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF ?
_refine.ls_d_res_low 6.0
_refine.ls_d_res_high 1.8
_refine.ls_percent_reflns_obs ?
_refine.ls_R_factor_obs 0.1650000
_refine.ls_R_factor_all ?
_refine.ls_R_factor_R_work ?
_refine.ls_R_factor_R_free ?
_refine.ls_R_factor_R_free_error ?
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details ?
_refine.ls_percent_reflns_R_free ?
_refine.ls_number_reflns_R_free ?
_refine.ls_number_parameters ?
_refine.ls_number_restraints ?
_refine.occupancy_min ?
_refine.occupancy_max ?
_refine.B_iso_mean ?
_refine.aniso_B[1][1] ?
_refine.aniso_B[2][2] ?
_refine.aniso_B[3][3] ?
_refine.aniso_B[1][2] ?
_refine.aniso_B[1][3] ?
_refine.aniso_B[2][3] ?
_refine.solvent_model_details ?
_refine.solvent_model_param_ksol ?
_refine.solvent_model_param_bsol ?
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method ?
_refine.details ?
_refine.pdbx_starting_model ?
_refine.pdbx_method_to_determine_struct ?
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model ?
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values ?
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case ?
_refine.pdbx_R_Free_selection_details ?
_refine.pdbx_overall_ESU_R ?
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free ?
_refine.overall_SU_ML ?
_refine.overall_SU_B ?
_refine.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION'
_refine.pdbx_diffrn_id 1
#
_refine_hist.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION'
_refine_hist.cycle_id LAST
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein 602
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid 0
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand 0
_refine_hist.number_atoms_solvent 81
_refine_hist.number_atoms_total 683
_refine_hist.d_res_high 1.8
_refine_hist.d_res_low 6.0
#
loop_
_refine_ls_restr.type
_refine_ls_restr.dev_ideal
_refine_ls_restr.dev_ideal_target
_refine_ls_restr.weight
_refine_ls_restr.number
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id
t_bond_d 0.011 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
t_angle_deg 0.99 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
t_dihedral_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
t_incorr_chiral_ct ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
t_pseud_angle ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
t_trig_c_planes ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
t_gen_planes ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
t_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
t_nbd ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
#
_struct.entry_id 1UBI
_struct.title 'SYNTHETIC STRUCTURAL AND BIOLOGICAL STUDIES OF THE UBIQUITIN SYSTEM. PART 1'
_struct.pdbx_descriptor UBIQUITIN
_struct.pdbx_model_details ?
_struct.pdbx_CASP_flag ?
_struct.pdbx_model_type_details ?
#
_struct_keywords.entry_id 1UBI
_struct_keywords.pdbx_keywords 'CHROMOSOMAL PROTEIN'
_struct_keywords.text 'CHROMOSOMAL PROTEIN'
#
loop_
_struct_asym.id
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag
_struct_asym.pdbx_modified
_struct_asym.entity_id
_struct_asym.details
A N N 1 ?
B N N 2 ?
#
_struct_biol.id 1
#
loop_
_struct_conf.conf_type_id
_struct_conf.id
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id
_struct_conf.beg_label_comp_id
_struct_conf.beg_label_asym_id
_struct_conf.beg_label_seq_id
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code
_struct_conf.end_label_comp_id
_struct_conf.end_label_asym_id
_struct_conf.end_label_seq_id
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code
_struct_conf.beg_auth_comp_id
_struct_conf.beg_auth_asym_id
_struct_conf.beg_auth_seq_id
_struct_conf.end_auth_comp_id
_struct_conf.end_auth_asym_id
_struct_conf.end_auth_seq_id
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class
_struct_conf.details
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
HELX_P HELX_P1 H1 ILE A 23 ? GLU A 34 ? ILE A 23 GLU A 34 1 ? 12
HELX_P HELX_P2 H2 LEU A 56 ? TYR A 59 ? LEU A 56 TYR A 59 5 ? 4
TURN_P TURN_P1 T1 THR A 7 ? GLY A 10 ? THR A 7 GLY A 10 ? 'TYPE I' ?
TURN_P TURN_P2 T2 GLU A 18 ? ASP A 21 ? GLU A 18 ASP A 21 ? 'TYPE I' ?
TURN_P TURN_P3 T3 PRO A 37 ? GLN A 40 ? PRO A 37 GLN A 40 ? 'TYPE III' ?
TURN_P TURN_P4 T4 PHE A 45 ? LYS A 48 ? PHE A 45 LYS A 48 ?
;TYPE III'
;
?
TURN_P TURN_P5 T5 GLU A 51 ? ARG A 54 ? GLU A 51 ARG A 54 ? 'TYPE I' ?
TURN_P TURN_P6 T6 THR A 55 ? ASP A 58 ? THR A 55 ASP A 58 ? 'TYPE III' ?
TURN_P TURN_P7 T7 LEU A 56 ? TYR A 59 ? LEU A 56 TYR A 59 ? 'TYPE III' ?
TURN_P TURN_P8 T8 SER A 57 ? ASN A 60 ? SER A 57 ASN A 60 ? 'TYPE I' ?
TURN_P TURN_P9 T9 GLN A 62 ? SER A 65 ? GLN A 62 SER A 65 ? 'TYPE II' ?
#
loop_
_struct_conf_type.id
_struct_conf_type.criteria
_struct_conf_type.reference
HELX_P ? ?
TURN_P ? ?
#
_struct_sheet.id BET
_struct_sheet.type ?
_struct_sheet.number_strands 5
_struct_sheet.details ?
#
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id
_struct_sheet_order.range_id_1
_struct_sheet_order.range_id_2
_struct_sheet_order.offset
_struct_sheet_order.sense
BET 1 2 ? anti-parallel
BET 2 3 ? parallel
BET 3 4 ? anti-parallel
BET 4 5 ? anti-parallel
#
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id
_struct_sheet_range.id
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code
_struct_sheet_range.end_label_comp_id
_struct_sheet_range.end_label_asym_id
_struct_sheet_range.end_label_seq_id
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code
_struct_sheet_range.symmetry
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id
BET 1 GLY A 10 ? VAL A 17 ? ? GLY A 10 VAL A 17
BET 2 MET A 1 ? THR A 7 ? ? MET A 1 THR A 7
BET 3 GLU A 64 ? ARG A 72 ? ? GLU A 64 ARG A 72
BET 4 GLN A 40 ? PHE A 45 ? ? GLN A 40 PHE A 45
BET 5 LYS A 48 ? LEU A 50 ? ? LYS A 48 LEU A 50
#
_database_PDB_matrix.entry_id 1UBI
_database_PDB_matrix.origx[1][1] 1.000000
_database_PDB_matrix.origx[1][2] 0.000000
_database_PDB_matrix.origx[1][3] 0.000000
_database_PDB_matrix.origx[2][1] 0.000000
_database_PDB_matrix.origx[2][2] 1.000000
_database_PDB_matrix.origx[2][3] 0.000000
_database_PDB_matrix.origx[3][1] 0.000000
_database_PDB_matrix.origx[3][2] 0.000000
_database_PDB_matrix.origx[3][3] 1.000000
_database_PDB_matrix.origx_vector[1] 0.00000
_database_PDB_matrix.origx_vector[2] 0.00000
_database_PDB_matrix.origx_vector[3] 0.00000
#
_atom_sites.entry_id 1UBI
_atom_sites.Cartn_transform_axes ?
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.019670
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.023381
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.034542
_atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000
_atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000
_atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000
#
loop_
_atom_type.symbol
N
C
O
S
#
loop_
_atom_site.group_PDB
_atom_site.id
_atom_site.type_symbol
_atom_site.label_atom_id
_atom_site.label_alt_id
_atom_site.label_comp_id
_atom_site.label_asym_id
_atom_site.label_entity_id
_atom_site.label_seq_id
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code
_atom_site.Cartn_x
_atom_site.Cartn_y
_atom_site.Cartn_z
_atom_site.occupancy
_atom_site.B_iso_or_equiv
_atom_site.Cartn_x_esd
_atom_site.Cartn_y_esd
_atom_site.Cartn_z_esd
_atom_site.occupancy_esd
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd
_atom_site.pdbx_formal_charge
_atom_site.auth_seq_id
_atom_site.auth_comp_id
_atom_site.auth_asym_id
_atom_site.auth_atom_id
_atom_site.pdbx_PDB_model_num
ATOM 1 N N . MET A 1 1 ? 27.343 24.294 2.683 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 1 MET A N 1
ATOM 2 C CA . MET A 1 1 ? 26.381 25.361 2.894 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CA 1
ATOM 3 C C . MET A 1 1 ? 26.997 26.557 3.583 1.00 6.78 ? ? ? ? ? ? 1 MET A C 1
ATOM 4 O O . MET A 1 1 ? 27.973 26.439 4.351 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 1 MET A O 1
ATOM 5 C CB . MET A 1 1 ? 25.112 24.879 3.647 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CB 1
ATOM 6 C CG . MET A 1 1 ? 25.341 24.685 5.142 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CG 1
ATOM 7 S SD . MET A 1 1 ? 23.944 23.887 5.986 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 1 MET A SD 1
ATOM 8 C CE . MET A 1 1 ? 24.546 23.890 7.694 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 1 MET A CE 1
ATOM 9 N N . GLN A 1 2 ? 26.410 27.694 3.332 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 2 GLN A N 1
ATOM 10 C CA . GLN A 1 2 ? 26.865 28.934 3.898 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 2 GLN A CA 1
ATOM 11 C C . GLN A 1 2 ? 26.136 29.272 5.204 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 2 GLN A C 1
ATOM 12 O O . GLN A 1 2 ? 24.911 29.191 5.289 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 2 GLN A O 1
ATOM 13 C CB . GLN A 1 2 ? 26.705 30.075 2.869 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 2 GLN A CB 1
ATOM 14 C CG . GLN A 1 2 ? 27.143 31.449 3.380 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 2 GLN A CG 1
ATOM 15 C CD . GLN A 1 2 ? 26.937 32.545 2.343 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 2 GLN A CD 1
ATOM 16 O OE1 . GLN A 1 2 ? 27.857 33.314 2.040 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 2 GLN A OE1 1
ATOM 17 N NE2 . GLN A 1 2 ? 25.742 32.568 1.744 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 2 GLN A NE2 1
ATOM 18 N N . ILE A 1 3 ? 26.906 29.647 6.221 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A N 1
ATOM 19 C CA . ILE A 1 3 ? 26.337 30.097 7.481 1.00 3.72 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A CA 1
ATOM 20 C C . ILE A 1 3 ? 26.951 31.407 7.906 1.00 5.33 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A C 1
ATOM 21 O O . ILE A 1 3 ? 28.012 31.794 7.418 1.00 7.59 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A O 1
ATOM 22 C CB . ILE A 1 3 ? 26.384 29.049 8.615 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A CB 1
ATOM 23 C CG1 . ILE A 1 3 ? 27.830 28.747 9.015 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A CG1 1
ATOM 24 C CG2 . ILE A 1 3 ? 25.666 27.764 8.181 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A CG2 1
ATOM 25 C CD1 . ILE A 1 3 ? 27.956 28.196 10.439 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A CD1 1
ATOM 26 N N . PHE A 1 4 ? 26.262 32.107 8.770 1.00 3.74 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A N 1
ATOM 27 C CA . PHE A 1 4 ? 26.738 33.375 9.262 1.00 1.62 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A CA 1
ATOM 28 C C . PHE A 1 4 ? 27.100 33.305 10.722 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A C 1
ATOM 29 O O . PHE A 1 4 ? 26.351 32.772 11.527 1.00 6.43 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A O 1
ATOM 30 C CB . PHE A 1 4 ? 25.716 34.518 9.009 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A CB 1
ATOM 31 C CG . PHE A 1 4 ? 25.327 34.632 7.553 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A CG 1
ATOM 32 C CD1 . PHE A 1 4 ? 26.125 35.343 6.653 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A CD1 1
ATOM 33 C CD2 . PHE A 1 4 ? 24.196 33.976 7.063 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A CD2 1
ATOM 34 C CE1 . PHE A 1 4 ? 25.795 35.423 5.300 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A CE1 1
ATOM 35 C CE2 . PHE A 1 4 ? 23.855 34.035 5.711 1.00 8.42 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A CE2 1
ATOM 36 C CZ . PHE A 1 4 ? 24.653 34.771 4.834 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 4 PHE A CZ 1
ATOM 37 N N . VAL A 1 5 ? 28.255 33.874 11.063 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 1
ATOM 38 C CA . VAL A 1 5 ? 28.694 33.964 12.448 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 1
ATOM 39 C C . VAL A 1 5 ? 28.771 35.416 12.880 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 1
ATOM 40 O O . VAL A 1 5 ? 29.654 36.164 12.445 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 1
ATOM 41 C CB . VAL A 1 5 ? 30.020 33.257 12.703 1.00 5.46 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 1
ATOM 42 C CG1 . VAL A 1 5 ? 30.394 33.391 14.176 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 1
ATOM 43 C CG2 . VAL A 1 5 ? 29.911 31.780 12.324 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 1
ATOM 44 N N . LYS A 1 6 ? 27.810 35.813 13.703 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 6 LYS A N 1
ATOM 45 C CA . LYS A 1 6 ? 27.688 37.185 14.195 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 6 LYS A CA 1
ATOM 46 C C . LYS A 1 6 ? 28.476 37.387 15.501 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 6 LYS A C 1
ATOM 47 O O . LYS A 1 6 ? 28.243 36.697 16.487 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 6 LYS A O 1
ATOM 48 C CB . LYS A 1 6 ? 26.204 37.528 14.394 1.00 4.45 ? ? ? ? ? ? 6 LYS A CB 1
ATOM 49 C CG . LYS A 1 6 ? 25.887 39.008 14.530 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 6 LYS A CG 1
ATOM 50 C CD . LYS A 1 6 ? 24.458 39.260 15.008 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 6 LYS A CD 1
ATOM 51 C CE . LYS A 1 6 ? 23.841 40.553 14.509 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 6 LYS A CE 1
ATOM 52 N NZ . LYS A 1 6 ? 22.412 40.706 14.820 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 6 LYS A NZ 1
ATOM 53 N N . THR A 1 7 ? 29.426 38.334 15.480 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 7 THR A N 1
ATOM 54 C CA . THR A 1 7 ? 30.228 38.648 16.668 1.00 7.25 ? ? ? ? ? ? 7 THR A CA 1
ATOM 55 C C . THR A 1 7 ? 29.637 39.814 17.432 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 7 THR A C 1
ATOM 56 O O . THR A 1 7 ? 28.748 40.500 16.942 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 7 THR A O 1
ATOM 57 C CB . THR A 1 7 ? 31.693 38.933 16.327 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 7 THR A CB 1
ATOM 58 O OG1 . THR A 1 7 ? 31.817 40.262 15.870 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 7 THR A OG1 1
ATOM 59 C CG2 . THR A 1 7 ? 32.179 37.971 15.259 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 7 THR A CG2 1
ATOM 60 N N . LEU A 1 8 ? 30.170 40.059 18.624 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 8 LEU A N 1
ATOM 61 C CA . LEU A 1 8 ? 29.675 41.141 19.477 1.00 7.06 ? ? ? ? ? ? 8 LEU A CA 1
ATOM 62 C C . LEU A 1 8 ? 30.056 42.540 18.995 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 8 LEU A C 1
ATOM 63 O O . LEU A 1 8 ? 29.545 43.529 19.496 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 8 LEU A O 1
ATOM 64 C CB . LEU A 1 8 ? 30.053 40.943 20.952 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 8 LEU A CB 1
ATOM 65 C CG . LEU A 1 8 ? 29.285 39.795 21.607 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 8 LEU A CG 1
ATOM 66 C CD1 . LEU A 1 8 ? 29.352 39.915 23.122 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 8 LEU A CD1 1
ATOM 67 C CD2 . LEU A 1 8 ? 27.834 39.806 21.145 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 8 LEU A CD2 1
ATOM 68 N N . THR A 1 9 ? 30.961 42.619 18.030 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 9 THR A N 1
ATOM 69 C CA . THR A 1 9 ? 31.412 43.923 17.538 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 9 THR A CA 1
ATOM 70 C C . THR A 1 9 ? 30.675 44.409 16.298 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 9 THR A C 1
ATOM 71 O O . THR A 1 9 ? 31.009 45.442 15.739 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 9 THR A O 1
ATOM 72 C CB . THR A 1 9 ? 32.902 43.966 17.320 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 9 THR A CB 1
ATOM 73 O OG1 . THR A 1 9 ? 33.224 43.187 16.200 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 9 THR A OG1 1
ATOM 74 C CG2 . THR A 1 9 ? 33.618 43.440 18.551 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 9 THR A CG2 1
ATOM 75 N N . GLY A 1 10 ? 29.691 43.668 15.870 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A N 1
ATOM 76 C CA . GLY A 1 10 ? 28.926 44.064 14.710 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A CA 1
ATOM 77 C C . GLY A 1 10 ? 29.535 43.568 13.409 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A C 1
ATOM 78 O O . GLY A 1 10 ? 29.182 44.032 12.328 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A O 1
ATOM 79 N N . LYS A 1 11 ? 30.464 42.629 13.529 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A N 1
ATOM 80 C CA . LYS A 1 11 ? 31.073 42.002 12.385 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A CA 1
ATOM 81 C C . LYS A 1 11 ? 30.473 40.636 12.182 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A C 1
ATOM 82 O O . LYS A 1 11 ? 30.335 39.870 13.127 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A O 1
ATOM 83 C CB . LYS A 1 11 ? 32.605 41.894 12.528 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A CB 1
ATOM 84 C CG . LYS A 1 11 ? 33.303 41.358 11.264 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A CG 1
ATOM 85 C CD . LYS A 1 11 ? 34.757 40.917 11.508 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A CD 1
ATOM 86 C CE . LYS A 1 11 ? 35.639 41.001 10.256 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A CE 1
ATOM 87 N NZ . LYS A 1 11 ? 35.195 40.110 9.168 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A NZ 1
ATOM 88 N N . THR A 1 12 ? 30.081 40.344 10.957 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 12 THR A N 1
ATOM 89 C CA . THR A 1 12 ? 29.551 39.049 10.637 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CA 1
ATOM 90 C C . THR A 1 12 ? 30.483 38.314 9.722 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 12 THR A C 1
ATOM 91 O O . THR A 1 12 ? 30.914 38.848 8.709 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 12 THR A O 1
ATOM 92 C CB . THR A 1 12 ? 28.131 39.111 10.030 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CB 1
ATOM 93 O OG1 . THR A 1 12 ? 27.219 39.619 10.981 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 12 THR A OG1 1
ATOM 94 C CG2 . THR A 1 12 ? 27.697 37.715 9.592 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CG2 1
ATOM 95 N N . ILE A 1 13 ? 30.827 37.105 10.089 1.00 5.46 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A N 1
ATOM 96 C CA . ILE A 1 13 ? 31.691 36.312 9.257 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CA 1
ATOM 97 C C . ILE A 1 13 ? 30.943 35.181 8.580 1.00 5.75 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A C 1
ATOM 98 O O . ILE A 1 13 ? 30.077 34.558 9.169 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A O 1
ATOM 99 C CB . ILE A 1 13 ? 32.970 35.842 9.974 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CB 1
ATOM 100 C CG1 . ILE A 1 13 ? 33.209 34.368 9.743 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CG1 1
ATOM 101 C CG2 . ILE A 1 13 ? 32.904 36.141 11.470 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CG2 1
ATOM 102 C CD1 . ILE A 1 13 ? 34.430 33.853 10.493 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CD1 1
ATOM 103 N N . THR A 1 14 ? 31.227 34.987 7.306 1.00 6.46 ? ? ? ? ? ? 14 THR A N 1
ATOM 104 C CA . THR A 1 14 ? 30.599 33.927 6.546 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 14 THR A CA 1
ATOM 105 C C . THR A 1 14 ? 31.487 32.695 6.498 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 14 THR A C 1
ATOM 106 O O . THR A 1 14 ? 32.709 32.798 6.356 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 14 THR A O 1
ATOM 107 C CB . THR A 1 14 ? 30.193 34.380 5.135 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 14 THR A CB 1
ATOM 108 O OG1 . THR A 1 14 ? 31.346 34.618 4.368 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 14 THR A OG1 1
ATOM 109 C CG2 . THR A 1 14 ? 29.357 35.650 5.218 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 14 THR A CG2 1
ATOM 110 N N . LEU A 1 15 ? 30.867 31.535 6.653 1.00 6.49 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A N 1
ATOM 111 C CA . LEU A 1 15 ? 31.574 30.268 6.659 1.00 5.40 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CA 1
ATOM 112 C C . LEU A 1 15 ? 30.953 29.293 5.693 1.00 4.45 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A C 1
ATOM 113 O O . LEU A 1 15 ? 29.749 29.268 5.515 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A O 1
ATOM 114 C CB . LEU A 1 15 ? 31.540 29.613 8.073 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CB 1
ATOM 115 C CG . LEU A 1 15 ? 32.479 30.232 9.099 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CG 1
ATOM 116 C CD1 . LEU A 1 15 ? 32.445 29.399 10.377 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CD1 1
ATOM 117 C CD2 . LEU A 1 15 ? 33.898 30.284 8.552 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CD2 1
ATOM 118 N N . GLU A 1 16 ? 31.767 28.430 5.142 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A N 1
ATOM 119 C CA . GLU A 1 16 ? 31.260 27.362 4.332 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CA 1
ATOM 120 C C . GLU A 1 16 ? 31.403 26.059 5.072 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A C 1
ATOM 121 O O . GLU A 1 16 ? 32.506 25.657 5.430 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A O 1
ATOM 122 C CB . GLU A 1 16 ? 31.865 27.319 2.917 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CB 1
ATOM 123 C CG . GLU A 1 16 ? 31.289 28.430 2.006 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CG 1
ATOM 124 C CD . GLU A 1 16 ? 31.548 28.212 0.538 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CD 1
ATOM 125 O OE1 . GLU A 1 16 ? 32.591 27.453 0.309 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A OE1 1
ATOM 126 O OE2 . GLU A 1 16 ? 30.935 28.790 -0.329 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A OE2 1
ATOM 127 N N . VAL A 1 17 ? 30.263 25.457 5.411 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A N 1
ATOM 128 C CA . VAL A 1 17 ? 30.253 24.247 6.217 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CA 1
ATOM 129 C C . VAL A 1 17 ? 29.270 23.198 5.712 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A C 1
ATOM 130 O O . VAL A 1 17 ? 28.400 23.475 4.885 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A O 1
ATOM 131 C CB . VAL A 1 17 ? 29.925 24.578 7.681 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CB 1
ATOM 132 C CG1 . VAL A 1 17 ? 30.903 25.603 8.227 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CG1 1
ATOM 133 C CG2 . VAL A 1 17 ? 28.505 25.116 7.779 1.00 5.19 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CG2 1
ATOM 134 N N . GLU A 1 18 ? 29.410 21.991 6.261 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A N 1
ATOM 135 C CA . GLU A 1 18 ? 28.491 20.905 6.022 1.00 5.53 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CA 1
ATOM 136 C C . GLU A 1 18 ? 27.816 20.529 7.335 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A C 1
ATOM 137 O O . GLU A 1 18 ? 28.434 20.577 8.386 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A O 1
ATOM 138 C CB . GLU A 1 18 ? 29.174 19.678 5.390 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CB 1
ATOM 139 C CG . GLU A 1 18 ? 29.768 19.958 3.995 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CG 1
ATOM 140 C CD . GLU A 1 18 ? 28.724 20.129 2.908 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CD 1
ATOM 141 O OE1 . GLU A 1 18 ? 27.517 19.957 3.085 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A OE1 1
ATOM 142 O OE2 . GLU A 1 18 ? 29.247 20.486 1.762 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A OE2 1
ATOM 143 N N . PRO A 1 19 ? 26.546 20.196 7.279 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 19 PRO A N 1
ATOM 144 C CA . PRO A 1 19 ? 25.827 19.832 8.486 1.00 5.16 ? ? ? ? ? ? 19 PRO A CA 1
ATOM 145 C C . PRO A 1 19 ? 26.501 18.682 9.250 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 19 PRO A C 1
ATOM 146 O O . PRO A 1 19 ? 26.253 18.471 10.440 1.00 6.08 ? ? ? ? ? ? 19 PRO A O 1
ATOM 147 C CB . PRO A 1 19 ? 24.403 19.441 8.060 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 19 PRO A CB 1
ATOM 148 C CG . PRO A 1 19 ? 24.295 19.710 6.564 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 19 PRO A CG 1
ATOM 149 C CD . PRO A 1 19 ? 25.678 20.147 6.081 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 19 PRO A CD 1
ATOM 150 N N . SER A 1 20 ? 27.372 17.959 8.558 1.00 5.76 ? ? ? ? ? ? 20 SER A N 1
ATOM 151 C CA . SER A 1 20 ? 28.083 16.845 9.162 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 20 SER A CA 1
ATOM 152 C C . SER A 1 20 ? 29.309 17.290 9.920 1.00 6.66 ? ? ? ? ? ? 20 SER A C 1
ATOM 153 O O . SER A 1 20 ? 29.978 16.495 10.557 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 20 SER A O 1
ATOM 154 C CB . SER A 1 20 ? 28.429 15.771 8.151 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 20 SER A CB 1
ATOM 155 O OG . SER A 1 20 ? 28.938 16.362 6.971 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 20 SER A OG 1
ATOM 156 N N . ASP A 1 21 ? 29.601 18.561 9.843 1.00 6.78 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A N 1
ATOM 157 C CA . ASP A 1 21 ? 30.742 19.106 10.536 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A CA 1
ATOM 158 C C . ASP A 1 21 ? 30.490 19.210 12.010 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A C 1
ATOM 159 O O . ASP A 1 21 ? 29.387 19.521 12.443 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A O 1
ATOM 160 C CB . ASP A 1 21 ? 31.159 20.479 9.972 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A CB 1
ATOM 161 C CG . ASP A 1 21 ? 31.960 20.380 8.710 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A CG 1
ATOM 162 O OD1 . ASP A 1 21 ? 32.539 19.367 8.369 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A OD1 1
ATOM 163 O OD2 . ASP A 1 21 ? 31.838 21.437 7.951 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A OD2 1
ATOM 164 N N . THR A 1 22 ? 31.516 18.965 12.777 1.00 4.15 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 1
ATOM 165 C CA . THR A 1 22 ? 31.429 19.080 14.193 1.00 3.95 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 1
ATOM 166 C C . THR A 1 22 ? 31.597 20.533 14.627 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 1
ATOM 167 O O . THR A 1 22 ? 32.104 21.368 13.865 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 1
ATOM 168 C CB . THR A 1 22 ? 32.462 18.184 14.894 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 1
ATOM 169 O OG1 . THR A 1 22 ? 33.767 18.603 14.548 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 1
ATOM 170 C CG2 . THR A 1 22 ? 32.256 16.731 14.478 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 1
ATOM 171 N N . ILE A 1 23 ? 31.166 20.829 15.852 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A N 1
ATOM 172 C CA . ILE A 1 23 ? 31.309 22.163 16.418 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CA 1
ATOM 173 C C . ILE A 1 23 ? 32.789 22.530 16.583 1.00 6.92 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A C 1
ATOM 174 O O . ILE A 1 23 ? 33.198 23.657 16.359 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A O 1
ATOM 175 C CB . ILE A 1 23 ? 30.565 22.295 17.735 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CB 1
ATOM 176 C CG1 . ILE A 1 23 ? 29.088 21.954 17.536 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CG1 1
ATOM 177 C CG2 . ILE A 1 23 ? 30.707 23.715 18.267 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CG2 1
ATOM 178 C CD1 . ILE A 1 23 ? 28.418 22.808 16.468 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 23 ILE A CD1 1
ATOM 179 N N . GLU A 1 24 ? 33.571 21.535 16.965 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 24 GLU A N 1
ATOM 180 C CA . GLU A 1 24 ? 35.016 21.659 17.115 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 24 GLU A CA 1
ATOM 181 C C . GLU A 1 24 ? 35.662 22.129 15.806 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 24 GLU A C 1
ATOM 182 O O . GLU A 1 24 ? 36.560 22.959 15.803 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 24 GLU A O 1
ATOM 183 C CB . GLU A 1 24 ? 35.612 20.297 17.560 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 24 GLU A CB 1
ATOM 184 C CG . GLU A 1 24 ? 37.062 20.365 18.066 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 24 GLU A CG 1
ATOM 185 C CD . GLU A 1 24 ? 37.696 18.989 18.182 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 24 GLU A CD 1
ATOM 186 O OE1 . GLU A 1 24 ? 37.624 18.138 17.298 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 24 GLU A OE1 1
ATOM 187 O OE2 . GLU A 1 24 ? 38.203 18.761 19.372 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 24 GLU A OE2 1
ATOM 188 N N . ASN A 1 25 ? 35.156 21.581 14.682 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 25 ASN A N 1
ATOM 189 C CA . ASN A 1 25 ? 35.650 21.912 13.347 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 25 ASN A CA 1
ATOM 190 C C . ASN A 1 25 ? 35.266 23.316 12.924 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 25 ASN A C 1
ATOM 191 O O . ASN A 1 25 ? 36.051 24.024 12.286 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 25 ASN A O 1
ATOM 192 C CB . ASN A 1 25 ? 35.219 20.870 12.292 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 25 ASN A CB 1
ATOM 193 C CG . ASN A 1 25 ? 35.495 21.312 10.865 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 25 ASN A CG 1
ATOM 194 O OD1 . ASN A 1 25 ? 36.583 21.820 10.550 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 25 ASN A OD1 1
ATOM 195 N ND2 . ASN A 1 25 ? 34.494 21.153 10.003 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 25 ASN A ND2 1
ATOM 196 N N . VAL A 1 26 ? 34.050 23.727 13.292 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A N 1
ATOM 197 C CA . VAL A 1 26 ? 33.588 25.077 12.998 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A CA 1
ATOM 198 C C . VAL A 1 26 ? 34.460 26.105 13.699 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A C 1
ATOM 199 O O . VAL A 1 26 ? 34.836 27.126 13.130 1.00 5.30 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A O 1
ATOM 200 C CB . VAL A 1 26 ? 32.115 25.287 13.367 1.00 5.26 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A CB 1
ATOM 201 C CG1 . VAL A 1 26 ? 31.762 26.768 13.255 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A CG1 1
ATOM 202 C CG2 . VAL A 1 26 ? 31.217 24.466 12.449 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A CG2 1
ATOM 203 N N . LYS A 1 27 ? 34.774 25.820 14.953 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A N 1
ATOM 204 C CA . LYS A 1 27 ? 35.603 26.695 15.743 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A CA 1
ATOM 205 C C . LYS A 1 27 ? 36.998 26.843 15.139 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A C 1
ATOM 206 O O . LYS A 1 27 ? 37.621 27.903 15.225 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A O 1
ATOM 207 C CB . LYS A 1 27 ? 35.687 26.244 17.182 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A CB 1
ATOM 208 C CG . LYS A 1 27 ? 34.398 26.455 17.959 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A CG 1
ATOM 209 C CD . LYS A 1 27 ? 34.524 25.995 19.400 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A CD 1
ATOM 210 C CE . LYS A 1 27 ? 33.326 26.345 20.254 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A CE 1
ATOM 211 N NZ . LYS A 1 27 ? 33.448 25.833 21.637 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A NZ 1
ATOM 212 N N . ALA A 1 28 ? 37.481 25.756 14.530 1.00 3.76 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A N 1
ATOM 213 C CA . ALA A 1 28 ? 38.776 25.755 13.871 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A CA 1
ATOM 214 C C . ALA A 1 28 ? 38.750 26.621 12.638 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A C 1
ATOM 215 O O . ALA A 1 28 ? 39.717 27.325 12.324 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A O 1
ATOM 216 C CB . ALA A 1 28 ? 39.206 24.340 13.523 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A CB 1
ATOM 217 N N . LYS A 1 29 ? 37.616 26.576 11.939 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A N 1
ATOM 218 C CA . LYS A 1 29 ? 37.419 27.377 10.758 1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CA 1
ATOM 219 C C . LYS A 1 29 ? 37.439 28.848 11.101 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A C 1
ATOM 220 O O . LYS A 1 29 ? 38.024 29.659 10.393 1.00 6.28 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A O 1
ATOM 221 C CB . LYS A 1 29 ? 36.129 27.024 10.041 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CB 1
ATOM 222 C CG . LYS A 1 29 ? 36.133 25.631 9.435 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CG 1
ATOM 223 C CD . LYS A 1 29 ? 34.745 25.185 8.981 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CD 1
ATOM 224 C CE . LYS A 1 29 ? 34.778 24.152 7.860 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A CE 1
ATOM 225 N NZ . LYS A 1 29 ? 35.007 24.746 6.536 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 29 LYS A NZ 1
ATOM 226 N N . ILE A 1 30 ? 36.784 29.184 12.203 1.00 4.20 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A N 1
ATOM 227 C CA . ILE A 1 30 ? 36.734 30.553 12.667 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CA 1
ATOM 228 C C . ILE A 1 30 ? 38.118 31.046 13.042 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A C 1
ATOM 229 O O . ILE A 1 30 ? 38.485 32.184 12.766 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A O 1
ATOM 230 C CB . ILE A 1 30 ? 35.739 30.737 13.838 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CB 1
ATOM 231 C CG1 . ILE A 1 30 ? 34.306 30.533 13.352 1.00 2.95 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG1 1
ATOM 232 C CG2 . ILE A 1 30 ? 35.893 32.130 14.445 1.00 6.35 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG2 1
ATOM 233 C CD1 . ILE A 1 30 ? 33.299 30.386 14.502 1.00 5.29 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CD1 1
ATOM 234 N N . GLN A 1 31 ? 38.892 30.170 13.679 1.00 5.22 ? ? ? ? ? ? 31 GLN A N 1
ATOM 235 C CA . GLN A 1 31 ? 40.243 30.512 14.064 1.00 5.30 ? ? ? ? ? ? 31 GLN A CA 1
ATOM 236 C C . GLN A 1 31 ? 41.083 30.752 12.852 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 31 GLN A C 1
ATOM 237 O O . GLN A 1 31 ? 41.832 31.719 12.767 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 31 GLN A O 1
ATOM 238 C CB . GLN A 1 31 ? 40.891 29.454 14.958 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 31 GLN A CB 1
ATOM 239 C CG . GLN A 1 31 ? 42.331 29.842 15.362 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 31 GLN A CG 1
ATOM 240 C CD . GLN A 1 31 ? 43.029 28.776 16.151 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 31 GLN A CD 1
ATOM 241 O OE1 . GLN A 1 31 ? 42.742 27.586 15.992 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 31 GLN A OE1 1
ATOM 242 N NE2 . GLN A 1 31 ? 43.920 29.203 17.057 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 31 GLN A NE2 1
ATOM 243 N N . ASP A 1 32 ? 40.921 29.888 11.898 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A N 1
ATOM 244 C CA . ASP A 1 32 ? 41.628 29.992 10.683 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CA 1
ATOM 245 C C . ASP A 1 32 ? 41.354 31.315 9.975 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A C 1
ATOM 246 O O . ASP A 1 32 ? 42.253 31.920 9.391 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A O 1
ATOM 247 C CB . ASP A 1 32 ? 41.320 28.812 9.759 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CB 1
ATOM 248 C CG . ASP A 1 32 ? 42.496 28.389 8.956 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CG 1
ATOM 249 O OD1 . ASP A 1 32 ? 43.571 28.113 9.451 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A OD1 1
ATOM 250 O OD2 . ASP A 1 32 ? 42.281 28.464 7.669 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A OD2 1
ATOM 251 N N . LYS A 1 33 ? 40.108 31.770 10.026 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A N 1
ATOM 252 C CA . LYS A 1 33 ? 39.753 32.958 9.297 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CA 1
ATOM 253 C C . LYS A 1 33 ? 39.805 34.293 10.048 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A C 1
ATOM 254 O O . LYS A 1 33 ? 40.056 35.325 9.446 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A O 1
ATOM 255 C CB . LYS A 1 33 ? 38.555 32.794 8.348 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CB 1
ATOM 256 C CG . LYS A 1 33 ? 37.220 33.077 8.973 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CG 1
ATOM 257 C CD . LYS A 1 33 ? 36.213 33.635 7.971 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CD 1
ATOM 258 C CE . LYS A 1 33 ? 36.321 33.004 6.585 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CE 1
ATOM 259 N NZ . LYS A 1 33 ? 35.506 33.700 5.571 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A NZ 1
ATOM 260 N N . GLU A 1 34 ? 39.602 34.266 11.360 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A N 1
ATOM 261 C CA . GLU A 1 34 ? 39.606 35.502 12.148 1.00 6.55 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CA 1
ATOM 262 C C . GLU A 1 34 ? 40.680 35.534 13.214 1.00 7.47 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A C 1
ATOM 263 O O . GLU A 1 34 ? 40.911 36.563 13.844 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A O 1
ATOM 264 C CB . GLU A 1 34 ? 38.223 35.809 12.746 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CB 1
ATOM 265 C CG . GLU A 1 34 ? 37.140 35.994 11.675 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CG 1
ATOM 266 C CD . GLU A 1 34 ? 37.162 37.361 11.059 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A CD 1
ATOM 267 O OE1 . GLU A 1 34 ? 37.439 38.368 11.688 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A OE1 1
ATOM 268 O OE2 . GLU A 1 34 ? 36.967 37.339 9.757 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 34 GLU A OE2 1
ATOM 269 N N . GLY A 1 35 ? 41.302 34.387 13.442 1.00 4.51 ? ? ? ? ? ? 35 GLY A N 1
ATOM 270 C CA . GLY A 1 35 ? 42.389 34.276 14.387 1.00 5.40 ? ? ? ? ? ? 35 GLY A CA 1
ATOM 271 C C . GLY A 1 35 ? 41.963 34.077 15.836 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 35 GLY A C 1
ATOM 272 O O . GLY A 1 35 ? 42.803 34.061 16.728 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 35 GLY A O 1
ATOM 273 N N . ILE A 1 36 ? 40.659 33.906 16.075 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A N 1
ATOM 274 C CA . ILE A 1 36 ? 40.166 33.697 17.447 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A CA 1
ATOM 275 C C . ILE A 1 36 ? 40.374 32.262 17.905 1.00 3.40 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A C 1
ATOM 276 O O . ILE A 1 36 ? 39.848 31.330 17.304 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A O 1
ATOM 277 C CB . ILE A 1 36 ? 38.692 34.108 17.603 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A CB 1
ATOM 278 C CG1 . ILE A 1 36 ? 38.502 35.562 17.199 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A CG1 1
ATOM 279 C CG2 . ILE A 1 36 ? 38.243 33.904 19.044 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A CG2 1
ATOM 280 C CD1 . ILE A 1 36 ? 37.085 35.869 16.731 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A CD1 1
ATOM 281 N N . PRO A 1 37 ? 41.160 32.085 18.987 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A N 1
ATOM 282 C CA . PRO A 1 37 ? 41.409 30.762 19.523 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CA 1
ATOM 283 C C . PRO A 1 37 ? 40.110 30.091 19.935 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A C 1
ATOM 284 O O . PRO A 1 37 ? 39.236 30.723 20.526 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A O 1
ATOM 285 C CB . PRO A 1 37 ? 42.328 30.940 20.744 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CB 1
ATOM 286 C CG . PRO A 1 37 ? 42.633 32.431 20.867 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CG 1
ATOM 287 C CD . PRO A 1 37 ? 41.858 33.141 19.765 1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CD 1
ATOM 288 N N . PRO A 1 38 ? 39.977 28.814 19.593 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A N 1
ATOM 289 C CA . PRO A 1 38 ? 38.759 28.075 19.865 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CA 1
ATOM 290 C C . PRO A 1 38 ? 38.336 28.062 21.342 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A C 1
ATOM 291 O O . PRO A 1 38 ? 37.141 28.091 21.662 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A O 1
ATOM 292 C CB . PRO A 1 38 ? 38.969 26.658 19.322 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CB 1
ATOM 293 C CG . PRO A 1 38 ? 40.238 26.702 18.463 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CG 1
ATOM 294 C CD . PRO A 1 38 ? 40.881 28.068 18.686 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CD 1
ATOM 295 N N . ASP A 1 39 ? 39.305 28.034 22.225 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A N 1
ATOM 296 C CA . ASP A 1 39 ? 39.029 28.011 23.651 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CA 1
ATOM 297 C C . ASP A 1 39 ? 38.322 29.301 24.157 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A C 1
ATOM 298 O O . ASP A 1 39 ? 37.698 29.314 25.225 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A O 1
ATOM 299 C CB . ASP A 1 39 ? 40.294 27.657 24.477 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CB 1
ATOM 300 C CG . ASP A 1 39 ? 40.507 28.549 25.642 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CG 1
ATOM 301 O OD1 . ASP A 1 39 ? 40.846 29.714 25.532 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A OD1 1
ATOM 302 O OD2 . ASP A 1 39 ? 40.370 27.926 26.796 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 39 ASP A OD2 1
ATOM 303 N N . GLN A 1 40 ? 38.405 30.365 23.366 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 40 GLN A N 1
ATOM 304 C CA . GLN A 1 40 ? 37.748 31.621 23.714 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 40 GLN A CA 1
ATOM 305 C C . GLN A 1 40 ? 36.340 31.704 23.106 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 40 GLN A C 1
ATOM 306 O O . GLN A 1 40 ? 35.555 32.593 23.436 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 40 GLN A O 1
ATOM 307 C CB . GLN A 1 40 ? 38.590 32.844 23.286 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 40 GLN A CB 1
ATOM 308 C CG . GLN A 1 40 ? 40.015 32.840 23.881 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 40 GLN A CG 1
ATOM 309 C CD . GLN A 1 40 ? 40.880 34.004 23.398 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 40 GLN A CD 1
ATOM 310 O OE1 . GLN A 1 40 ? 42.108 33.987 23.553 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 40 GLN A OE1 1
ATOM 311 N NE2 . GLN A 1 40 ? 40.235 35.025 22.831 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 40 GLN A NE2 1
ATOM 312 N N . GLN A 1 41 ? 36.043 30.752 22.205 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 41 GLN A N 1
ATOM 313 C CA . GLN A 1 41 ? 34.788 30.730 21.464 1.00 5.19 ? ? ? ? ? ? 41 GLN A CA 1
ATOM 314 C C . GLN A 1 41 ? 33.609 30.061 22.184 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 41 GLN A C 1
ATOM 315 O O . GLN A 1 41 ? 33.666 28.914 22.584 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 41 GLN A O 1
ATOM 316 C CB . GLN A 1 41 ? 34.957 30.108 20.081 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 41 GLN A CB 1
ATOM 317 C CG . GLN A 1 41 ? 36.052 30.757 19.235 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 41 GLN A CG 1
ATOM 318 C CD . GLN A 1 41 ? 36.090 30.184 17.847 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 41 GLN A CD 1
ATOM 319 O OE1 . GLN A 1 41 ? 35.073 29.682 17.347 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 41 GLN A OE1 1
ATOM 320 N NE2 . GLN A 1 41 ? 37.285 30.085 17.292 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 41 GLN A NE2 1
ATOM 321 N N . ARG A 1 42 ? 32.509 30.776 22.200 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A N 1
ATOM 322 C CA . ARG A 1 42 ? 31.247 30.297 22.713 1.00 3.49 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A CA 1
ATOM 323 C C . ARG A 1 42 ? 30.179 30.538 21.646 1.00 0.00 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A C 1
ATOM 324 O O . ARG A 1 42 ? 29.879 31.692 21.302 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A O 1
ATOM 325 C CB . ARG A 1 42 ? 30.891 30.982 24.051 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A CB 1
ATOM 326 C CG . ARG A 1 42 ? 29.470 30.713 24.546 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A CG 1
ATOM 327 C CD . ARG A 1 42 ? 29.238 31.227 25.983 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A CD 1
ATOM 328 N NE . ARG A 1 42 ? 27.825 31.265 26.363 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A NE 1
ATOM 329 C CZ . ARG A 1 42 ? 27.107 32.392 26.504 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A CZ 1
ATOM 330 N NH1 . ARG A 1 42 ? 27.642 33.600 26.311 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A NH1 1
ATOM 331 N NH2 . ARG A 1 42 ? 25.822 32.302 26.842 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 42 ARG A NH2 1
ATOM 332 N N . LEU A 1 43 ? 29.731 29.456 21.013 1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A N 1
ATOM 333 C CA . LEU A 1 43 ? 28.748 29.558 19.917 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CA 1
ATOM 334 C C . LEU A 1 43 ? 27.330 29.341 20.395 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A C 1
ATOM 335 O O . LEU A 1 43 ? 27.040 28.379 21.109 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A O 1
ATOM 336 C CB . LEU A 1 43 ? 29.085 28.631 18.728 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CB 1
ATOM 337 C CG . LEU A 1 43 ? 30.419 28.961 18.057 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CG 1
ATOM 338 C CD1 . LEU A 1 43 ? 30.825 27.823 17.126 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD1 1
ATOM 339 C CD2 . LEU A 1 43 ? 30.299 30.257 17.265 1.00 6.39 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD2 1
ATOM 340 N N . ILE A 1 44 ? 26.441 30.258 19.994 1.00 5.49 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A N 1
ATOM 341 C CA . ILE A 1 44 ? 25.047 30.216 20.403 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CA 1
ATOM 342 C C . ILE A 1 44 ? 24.109 30.162 19.217 1.00 4.24 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A C 1
ATOM 343 O O . ILE A 1 44 ? 24.198 30.978 18.301 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A O 1
ATOM 344 C CB . ILE A 1 44 ? 24.682 31.418 21.290 1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CB 1
ATOM 345 C CG1 . ILE A 1 44 ? 25.676 31.563 22.448 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CG1 1
ATOM 346 C CG2 . ILE A 1 44 ? 23.267 31.250 21.832 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CG2 1
ATOM 347 C CD1 . ILE A 1 44 ? 25.771 32.991 22.974 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CD1 1
ATOM 348 N N . PHE A 1 45 ? 23.170 29.222 19.273 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A N 1
ATOM 349 C CA . PHE A 1 45 ? 22.139 29.068 18.249 1.00 3.28 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CA 1
ATOM 350 C C . PHE A 1 45 ? 20.823 28.654 18.882 1.00 5.52 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A C 1
ATOM 351 O O . PHE A 1 45 ? 20.765 27.700 19.646 1.00 5.60 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A O 1
ATOM 352 C CB . PHE A 1 45 ? 22.548 28.066 17.152 1.00 0.11 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CB 1
ATOM 353 C CG . PHE A 1 45 ? 21.483 27.873 16.067 1.00 3.44 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CG 1
ATOM 354 C CD1 . PHE A 1 45 ? 21.348 28.793 15.025 1.00 6.22 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CD1 1
ATOM 355 C CD2 . PHE A 1 45 ? 20.645 26.754 16.074 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CD2 1
ATOM 356 C CE1 . PHE A 1 45 ? 20.386 28.624 14.027 1.00 5.12 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CE1 1
ATOM 357 C CE2 . PHE A 1 45 ? 19.684 26.560 15.079 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CE2 1
ATOM 358 C CZ . PHE A 1 45 ? 19.563 27.495 14.051 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CZ 1
ATOM 359 N N . ALA A 1 46 ? 19.780 29.372 18.563 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A N 1
ATOM 360 C CA . ALA A 1 46 ? 18.464 29.066 19.098 1.00 5.58 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CA 1
ATOM 361 C C . ALA A 1 46 ? 18.477 28.916 20.626 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A C 1
ATOM 362 O O . ALA A 1 46 ? 17.889 27.990 21.181 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A O 1
ATOM 363 C CB . ALA A 1 46 ? 17.876 27.830 18.426 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CB 1
ATOM 364 N N . GLY A 1 47 ? 19.172 29.836 21.285 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A N 1
ATOM 365 C CA . GLY A 1 47 ? 19.249 29.873 22.740 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A CA 1
ATOM 366 C C . GLY A 1 47 ? 20.084 28.748 23.350 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A C 1
ATOM 367 O O . GLY A 1 47 ? 20.100 28.568 24.561 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A O 1
ATOM 368 N N . LYS A 1 48 ? 20.784 28.014 22.512 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A N 1
ATOM 369 C CA . LYS A 1 48 ? 21.606 26.914 22.987 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CA 1
ATOM 370 C C . LYS A 1 48 ? 23.090 27.168 22.803 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A C 1
ATOM 371 O O . LYS A 1 48 ? 23.524 27.629 21.758 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A O 1
ATOM 372 C CB . LYS A 1 48 ? 21.246 25.609 22.292 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CB 1
ATOM 373 C CG . LYS A 1 48 ? 19.794 25.241 22.398 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CG 1
ATOM 374 C CD . LYS A 1 48 ? 19.483 23.920 21.723 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CD 1
ATOM 375 C CE . LYS A 1 48 ? 18.789 24.093 20.390 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CE 1
ATOM 376 N NZ . LYS A 1 48 ? 17.474 24.733 20.514 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A NZ 1
ATOM 377 N N . GLN A 1 49 ? 23.876 26.773 23.799 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 49 GLN A N 1
ATOM 378 C CA . GLN A 1 49 ? 25.299 26.807 23.661 1.00 0.05 ? ? ? ? ? ? 49 GLN A CA 1
ATOM 379 C C . GLN A 1 49 ? 25.739 25.537 22.977 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 49 GLN A C 1
ATOM 380 O O . GLN A 1 49 ? 25.397 24.439 23.415 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 49 GLN A O 1
ATOM 381 C CB . GLN A 1 49 ? 26.032 27.000 25.000 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 49 GLN A CB 1
ATOM 382 C CG . GLN A 1 49 ? 27.518 27.390 24.809 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 49 GLN A CG 1
ATOM 383 C CD . GLN A 1 49 ? 28.257 27.612 26.117 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 49 GLN A CD 1
ATOM 384 O OE1 . GLN A 1 49 ? 29.297 26.983 26.379 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 49 GLN A OE1 1
ATOM 385 N NE2 . GLN A 1 49 ? 27.754 28.546 26.921 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 49 GLN A NE2 1
ATOM 386 N N . LEU A 1 50 ? 26.412 25.685 21.852 1.00 6.00 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A N 1
ATOM 387 C CA . LEU A 1 50 ? 26.835 24.541 21.052 1.00 4.65 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CA 1
ATOM 388 C C . LEU A 1 50 ? 28.028 23.800 21.653 1.00 6.43 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A C 1
ATOM 389 O O . LEU A 1 50 ? 28.992 24.405 22.075 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A O 1
ATOM 390 C CB . LEU A 1 50 ? 27.085 24.936 19.592 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CB 1
ATOM 391 C CG . LEU A 1 50 ? 25.977 25.834 19.028 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CG 1
ATOM 392 C CD1 . LEU A 1 50 ? 26.278 26.185 17.575 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CD1 1
ATOM 393 C CD2 . LEU A 1 50 ? 24.634 25.130 19.127 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CD2 1
ATOM 394 N N . GLU A 1 51 ? 27.915 22.449 21.687 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A N 1
ATOM 395 C CA . GLU A 1 51 ? 28.939 21.563 22.245 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CA 1
ATOM 396 C C . GLU A 1 51 ? 29.878 21.024 21.160 1.00 5.25 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A C 1
ATOM 397 O O . GLU A 1 51 ? 29.431 20.554 20.111 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A O 1
ATOM 398 C CB . GLU A 1 51 ? 28.296 20.411 23.030 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CB 1
ATOM 399 C CG . GLU A 1 51 ? 29.302 19.581 23.837 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CG 1
ATOM 400 C CD . GLU A 1 51 ? 28.723 19.070 25.128 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CD 1
ATOM 401 O OE1 . GLU A 1 51 ? 27.839 19.891 25.644 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE1 1
ATOM 402 O OE2 . GLU A 1 51 ? 29.036 18.000 25.631 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE2 1
ATOM 403 N N . ASP A 1 52 ? 31.190 21.087 21.450 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A N 1
ATOM 404 C CA . ASP A 1 52 ? 32.278 20.694 20.511 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A CA 1
ATOM 405 C C . ASP A 1 52 ? 32.068 19.381 19.769 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A C 1
ATOM 406 O O . ASP A 1 52 ? 32.364 19.279 18.576 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A O 1
ATOM 407 C CB . ASP A 1 52 ? 33.654 20.691 21.198 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A CB 1
ATOM 408 C CG . ASP A 1 52 ? 34.205 22.060 21.419 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A CG 1
ATOM 409 O OD1 . ASP A 1 52 ? 33.601 22.973 20.706 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A OD1 1
ATOM 410 O OD2 . ASP A 1 52 ? 35.130 22.289 22.167 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A OD2 1
ATOM 411 N N . GLY A 1 53 ? 31.649 18.354 20.503 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 53 GLY A N 1
ATOM 412 C CA . GLY A 1 53 ? 31.512 17.006 19.955 1.00 3.93 ? ? ? ? ? ? 53 GLY A CA 1
ATOM 413 C C . GLY A 1 53 ? 30.302 16.793 19.060 1.00 4.72 ? ? ? ? ? ? 53 GLY A C 1
ATOM 414 O O . GLY A 1 53 ? 30.228 15.806 18.337 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 53 GLY A O 1
ATOM 415 N N . ARG A 1 54 ? 29.338 17.685 19.134 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A N 1
ATOM 416 C CA . ARG A 1 54 ? 28.153 17.556 18.304 1.00 3.74 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A CA 1
ATOM 417 C C . ARG A 1 54 ? 28.389 18.104 16.923 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A C 1
ATOM 418 O O . ARG A 1 54 ? 29.334 18.853 16.695 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A O 1
ATOM 419 C CB . ARG A 1 54 ? 26.930 18.218 18.926 1.00 5.36 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A CB 1
ATOM 420 C CG . ARG A 1 54 ? 26.735 17.874 20.387 1.00 6.39 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A CG 1
ATOM 421 C CD . ARG A 1 54 ? 25.852 16.650 20.602 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A CD 1
ATOM 422 N NE . ARG A 1 54 ? 26.344 15.468 19.921 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A NE 1
ATOM 423 C CZ . ARG A 1 54 ? 27.252 14.639 20.427 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A CZ 1
ATOM 424 N NH1 . ARG A 1 54 ? 27.798 14.836 21.625 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A NH1 1
ATOM 425 N NH2 . ARG A 1 54 ? 27.635 13.587 19.709 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 54 ARG A NH2 1
ATOM 426 N N . THR A 1 55 ? 27.501 17.745 16.005 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 55 THR A N 1
ATOM 427 C CA . THR A 1 55 ? 27.542 18.258 14.643 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 55 THR A CA 1
ATOM 428 C C . THR A 1 55 ? 26.478 19.318 14.456 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 55 THR A C 1
ATOM 429 O O . THR A 1 55 ? 25.573 19.442 15.270 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 55 THR A O 1
ATOM 430 C CB . THR A 1 55 ? 27.363 17.147 13.595 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 55 THR A CB 1
ATOM 431 O OG1 . THR A 1 55 ? 26.061 16.598 13.690 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 55 THR A OG1 1
ATOM 432 C CG2 . THR A 1 55 ? 28.403 16.069 13.795 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 55 THR A CG2 1
ATOM 433 N N . LEU A 1 56 ? 26.581 20.071 13.368 1.00 5.61 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A N 1
ATOM 434 C CA . LEU A 1 56 ? 25.596 21.096 13.071 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CA 1
ATOM 435 C C . LEU A 1 56 ? 24.215 20.492 12.864 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A C 1
ATOM 436 O O . LEU A 1 56 ? 23.215 21.096 13.190 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A O 1