Skip to content

sekwencje wstęp

filips edited this page Oct 8, 2015 · 5 revisions

Struktura białek

Struktura pierwszorzędowa (primary structure)

  • Aminokwasy aa

  • Aminowkasy - kod trójliterowy: aa-2

  • Kod jednoliterowy: AFEDRDPTQFEERHLKFLQQLGKGNFGSVEMCRYDPLQDNTGEVVAVKKLQHSTEEHLRDFEREIEILKSLQHDNIVKYK GVCYSAGRRNLKLIMEYLPYGSLRDYLQAHAERIDHIKLLQYTSQICKGMEYLGTKRYIHRDLATRNILVENENRVKIGD FGLTKVLPQDKEYYKVKEPGESPIFWYAPESLTESKFSVASDVWSFGVVLYELFTYIEKSKSPPAEFMRMIGNDKQGQMI VFHLIELLKNNGRLPRPDGCPDEIYMIMTECWNNNVNQRPSFRDLALRVDQIRDQMAG

Sekwencjonowanie białka

Sekwencjonowanie białka – ustalenie sekwencji aminokwasów w łańcuchu peptydowym białka.

A Beckman-Coulter Porton LF3000G protein sequencing machine wikipedia

Struktura drugorzędowa (secondary structure)

2-rzędowa

Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powstawania wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych przede wszystkim między atomami tlenu grup amidowych i atomami wodoru innych grup amidowych. Łańcuchy polipeptydowe białek mogą układać się w kształt:

  • helisy – helisy alfa (na jeden zwój heliksu przypada 3,6 aminokwasów, co odpowiada 0,54 nm[1])
  • pofałdowanej płaszczyzny – harmonijka beta
  • beta zakrętu (pętle omega)

Do zobrazowania struktury drugorzędowej używa się w modelu wstęgowym charakterystycznych strzałek (dla harmonijki beta) oraz helis (dla helisy alfa). wikipedia

Struktura trzeciorzędowa (tertiary structure)

3rzędowa PDB code: 4C61

Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni elementów struktury drugorzędowej, bez uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek. Kształt, wielkość i właściwości danej podjednostki decydują o aktywności biochemicznej, w tym o działaniu enzymu. Warunkują ją różne wiązania chemiczne oraz oddziaływania międzycząsteczkowe np.:

  • Wiązania dwusiarczkowe (mostki disulfidowe) – należą one do najsilniejszych wiązań między resztami aminokwasów. Powstają w wyniku odwodornienia grup tiolowych -SH dwóch cystein znajdujących się w tym samym łańcuchu białkowym. Wiązania te nadają trwałość strukturze trzeciorzędowej.
  • Oddziaływania jonowe – mogą występować między zjonizowanymi formami grup aminowych lub guanidynowych łańcuchów bocznych aminokwasów zasadowych, a grupami karboksylanowymi aminokwasów kwaśnych (Asp, Glu).
  • Oddziaływania hydrofobowe – polega na odpychaniu cząsteczek wody.
  • Oddziaływania van der Waalsa

Należy jednak podkreślić, że spora część białek (od 3% do ponad 30% w zależności od organizmu[1]) w całości lub częściowo pozbawiona jest stabilnej struktury trzeciorzędowej. W komórce występują one jako białka w sposób ciągły zmieniające strukturę adaptując się w ten sposób do środowiska. wikipedia

Struktura czwartorzędowa (quaternary structure)

4-rzędowa hemoglobina. Cztery zasocjowane podjednostki, z których każda zawiera cząsteczkę hemu (zaznaczoną na zielono).

poziom organizacji na którym można opisać budowę białka. Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni oraz sposób połączenia się:

  • podjednostek, czyli osobnych łańcuchów polipeptydowych, niepołączonych ze sobą kowalencyjnie lub
  • grup prostetycznych (w przypadku białek złożonych).

Tylko część białek tworzy strukturę czwartorzędową. Jeżeli jednak jest w stanie tworzyć to dopiero komplet podjednostek wykazuje aktywność biologiczną.

wikipedia

Clone this wiki locally